헤모글로빈과 미오글로빈의 차이점

2020

heme 단백질과 결합하는 산소 분자 의 능력은 두 분자에서 차이를 만드는 것입니다. 헤모글로빈 은 사량 체 헤모 프로테인 (tetrameric hemoprotein), 미오글로빈 은 모노머 단백질 (monomeric protein)이라고 불립니다. 헤모글로빈은 전신에서 전신적으로 발견 되는 반면, 미오글로빈은 근육 조직에서만 발견 됩니다.

헤모글로빈은 단백질 및 보철 그룹으로 만들어지며 산소 안료를 운반하는 것으로 잘 알려져 있습니다. 그것은 몸 전체에 산소뿐만 아니라 이산화탄소를 운반하는 일에서 생명을 유지하는 데 가장 중요한 부분입니다.

미오글로빈은 RBC로부터 산소를 받아서 근육 세포의 미토콘드리아 소기관으로 운반하여 근육 세포 에만 작용합니다. 그 후, 이 산소는 세포 호흡에 에너지를 생성하는 데 사용됩니다. 이 기사에서는 헤모글로빈과 미오글로빈을 구별하는 놀라운 점을 고려할 것입니다.

비교 차트

비교 근거	헤모글로빈	미오글로빈
체인 수	헤모글로빈에는 알파와 베타, 델타, 감마 또는 엡실론 (헤모글로빈 유형에 따라 다름)의 4 가지 체인이 있습니다.	단일 폴리펩티드 사슬을 포함합니다.
구조의 종류	사량 체.	단량체.
바인드	CO2, CO, NO, O2 및 H +를 묶습니다.	단단히 단단히 O2에 바인딩합니다.
그들의 존재	전신적으로 전신.	근육 세포에서.
곡선의 종류	시그 모이 드 결합 곡선.	쌍곡선 곡선.
또한 ~으로 알려진	Hb.	Mb.
역할	헤모글로빈은 혈액과 함께 몸 전체로 운반되어 산소를 운반합니다.	미오글로빈은 근육에만 산소를 공급하여 산소가 고갈 될 때 도움이됩니다.
혈액 내 농도	RBC가 높습니다.	낮은.

헤모글로빈의 정의

헤모글로빈은 적혈구에서 발견되는 헴 단백질 분자로 폐에서 신체 조직으로 산소를 운반하고 이산화탄소를 조직에서 폐로 되돌려 보냅니다.

헤모글로빈은 산소 결합에 대한 친화력이 적고 RBC (적혈구)에서 농도가 더 높습니다. 따라서 산소가 헤모글로빈의 첫 번째 하위 단위에 결합하면 단백질의 4 차 구조 로 바뀌어 다른 분자가 쉽게 결합 할 수 있습니다.

신체에는 표준 수준의 Hb가 존재해야하며, 사람의 연령과 성별에 따라 광범위하게 나타날 수 있습니다. 빈혈 은 혈액에 존재하는 Hb 또는 적혈구 수치가 낮아지는 상태입니다.

헤모글로빈의 구조

헤모글로빈에는 단백질 인 heme 그룹이 포함되어 있으며 비공 유적으로 유지됩니다. 차이점은 동물마다 아미노산 배열이 다른 글로빈 부분에 있습니다.

' 헴 '은 중앙 철이며, 4 개의 피롤 링으로 연결됩니다. 철은 제 2 철 이온의 형태이고, 피롤 고리는 메틸렌 브릿지에 의해 부착된다.

글로빈 – 단백질 부분은 이종이 량체 (알파-베타)의 이량 체로, 두 개의 알파 글로불린과 다른 두 개의 베타, 델타, 감마 또는 입실론-글로불린 사슬이 존재할 수있는 4 개의 단백질 분자가 연결되어 있음을 의미합니다. 헤모글로빈의 유형. 이 글로불린 사슬은 철을 함유 한 '포르피린' 화합물을 포함합니다.

헤모글로빈 (인간)은 2 개의 알파 및 2 개의 베타 서브 유닛으로 구성되며, 여기서 각각의 알파 서브 유닛은 144 개의 잔기를 가지며 베타-서브 유닛은 146 개의 잔기를 갖는다. 그것은 몸 전체의 산소 수송에 도움이됩니다.

헤모글로빈의 중요성

그것은 혈액에 색을 부여합니다.
헤모글로빈은 이산화탄소뿐만 아니라 산소를 운반하는 담체로 작용합니다.
그것은 적혈구 대사에 중요한 역할을합니다.
그들은 생리 활성 이화 산물로 작용합니다.
pH를 유지하는 데 도움이됩니다.

헤모글로빈의 종류

미오글로빈의 정의

미오글로빈은 일종의 헴 단백질이며, 산소의 세포 내 저장 부위 역할을합니다. 산소가 박탈되는 동안, 옥시 미오글로빈 으로 불리는 결합 된 산소는 그 결합 된 형태로부터 방출되어 다른 대사 목적으로 더 사용된다.

미오글로빈은 물에 쉽게 용해되는 3 차 구조를 가지기 때문에 분자 표면에 노출되는 특성은 친수성이지만 분자 내부에 채워진 분자는 본질적으로 소수성입니다. 이미 논의 된 바와 같이, 이는 분자량 16, 700을 갖는 모노머 단백질이며, 이는 헤모글로빈에 비해 1/4이다.

미오글로빈의 구조

오른 손잡이 알파 나선 인 A에서 H까지의 비 나선형 영역으로 구성되며 숫자는 8입니다. 미오글로빈의 구조는 헤모글로빈의 구조와 유사하지만.

미오글로빈은 또한 철분을 함유하고 단백질에 적색과 갈색을 나타내는 heme 이라는 단백질을 가지고 있습니다. 그것은 아미노산의 선형 사슬을 갖는 단백질의 이차 구조 에 존재합니다. 알파 나선의 하나의 하위 단위와 베타 시트 및 수소 결합의 존재가 안정화를 나타냅니다.

미오글로빈은 근육 세포에서 수송 및 산소 저장에 도움을 주며, 이는 에너지를 제공함으로써 근육 작동 중에 도움이됩니다. 정맥혈은 헤모글로빈보다 더 단단히 결합되기 때문에 산소의 결합은 미오글로빈과 더 밀접하게 결합됩니다.

미오글로빈 은 대부분 근육에서 발견되며 산소 부족시 유기체에 유용합니다. 고래와 물개 에는 많은 양의 미오글로빈이 포함되어 있습니다. 산소 공급 효율은 헤모글로빈보다 산소 공급 효율이 낮습니다.

미오글로빈의 중요성

미오글로빈은 산소 결합에 대한 강한 친화력을 가지고있어 근육에 효과적으로 저장할 수 있습니다.
그것은 혐기성 상황에서 산소가 고갈 된 상황에서 신체를 돕습니다.
근육 세포에 산소를 운반하십시오.
또한 체온 조절에 도움을줍니다.

헤모글로빈과 미오글로빈의 주요 차이점

전술 한 바와 같이, 두 분자 모두 산소 결합 능력을 가지며, 주요 차이점은 다음과 같다.

헤모글로빈은 알파와 베타, 감마 또는 엡실론 (헤모글로빈의 종류에 따라)의 네 가지 사슬 을 가지고 있으며 사량 체의 구조를 만드는 반면, 미오글로빈은 단일 폴리펩티드 사슬을 포함하고 있지만, 둘 다 중심 이온을 가지고 있습니다. 산소로서의 결합의 철 및 리간드.
헤모글로빈 은 O2, CO2, CO, NO, BPH 및 H +와 결합하는 반면, 미오글로빈은 O2 와만 결합합니다.
그것은 몸 전체에 혈액과 함께 혈액과 함께 헤모글로빈을 공급 하는 반면, 미오글로빈은 근육 에만 산소를 공급합니다.
Hb 로도 알려진 헤모글로빈 은 Mb 로도 알려진 미오글로빈보다 RBC에 더 많이 존재합니다.
헤모글로빈은 혈액과 함께 신체의 모든 부분으로 운반되며 산소 운반에도 도움이됩니다. 미오글로빈 은 근육에 산소를 공급하여 혈액에 산소가 많이 필요할 때 도움이됩니다.